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Verzweigtkettigen Aminosäuren Wie man's nimmt Empfohlene Dosierung, wirksamen Mengen, andere Details BCAA Dosierungen basieren auf Ziele. Die Standard-Dosierung für Isoleucin ist 48-72mg / kg (eine nicht-übergewichtige Person vorausgesetzt). Die Standard-Leucin Dosierung liegt zwischen 2-10g. Eine Kombination Dosis beträgt 20g kombinierter BCAAs, mit einem ausgewogenen Verhältnis von Leucin und Isoleucin. Isoleucin wird zur Erhöhung der Glukoseaufnahme in die Zellen verwendet, während Leucin verwendet wird, um die Muskelproteinsynthese zu verbessern. BCAA-Supplementierung ist nicht erforderlich, wenn genügend BCAAs durch die Nahrung aufgenommen werden. Weitere Forschung ist notwendig Valines optimale Dosierung und Grund für die Ergänzung zu bestimmen. Verwirrt über Nahrungsergänzungsmittel? Editors 'Gedanken über verzweigtkettigen Aminosäuren Ich benutze sie nur bei einer schnellen, in der Regel vor dem Training. In Bezug auf die Anti-Ermüdungseffekte ist es sehr plausibel, dass dies nur für ungeübte oder leicht ausgebildeten Personen zu tun verlängert Übung anwenden wird. Es scheint einen Unterschied zwischen trainierten und untrainierten Personen zu sein, und vielleicht ist dies zu weniger Toleranz aufgrund belastungsinduzierten Sedierung (Müdigkeit neigt dazu, in Neulingen in früher gesetzt, so dass ein Anti-Ermüdungseffekt wird sie mehr zu beeinflussen) Menschliche Effect Matrix Der menschliche Effect Matrix betrachtet Studien am Menschen (es Tier - und in-vitro-Studien ausgeschlossen), Ihnen zu sagen, welche Auswirkungen verzweigtkettigen Aminosäuren auf Ihren Körper hat, und wie stark diese Effekte sind. 1 Quellen und Zusammensetzung 1.1. Quellen Die drei Aminosäuren Leucin. Isoleucin. und Valine ar bezeichnet als verzweigtkettigen Aminosäuren (BCAA), wie sie sind die einzigen drei Aminosäuren mit einer verzweigten Seitenkette besitzen; sie sind alle essentiellen Aminosäuren, [4] und gemeinsam den größten Pool an essentiellen Aminosäuren in der Körper Pool (350.4mM (relativ hoch im Vergleich bilden beiseite zu allen anderen Aminosäuren von Glutamin). [8] [9] Verzweigtkettige Aminosäuren sind eine Gruppe von drei essentiellen Aminosäuren, die bei der Regulation der Muskelmasse stark beteiligt sind. Sie werden in der Nahrung, durch Proteinnahrungsaufnahme gefunden 1.2. Katabolismus und der Verordnung Unter normalen Ruhe unfed Zustände, die Enzyme, die BCAA Katabolismus vermittelt (diskutiert werden) sind bei etwa 4-6% Aktivität im Skelettmuskel von Ratten [10] [11], obwohl in der Leber in der Nähe der vollen Kapazität ist, die kein Haupt Website von Katabolismus. [10] Erhöhte diätetische Protein (von 8% bis 30% der Nahrung) bekannt ist, das Enzym zu erhöhen, die BCAAs katabolisiert [12], und dies wird mit einem Anstieg der Nahrungs BCAAs allein (4,8% oder 6,2% der Nahrung von Ratten) gesehen [ 13] und mit der Übung; [14] Dies legt nahe, dass BCAA Serumkonzentrationen stark reguliert sind und schlägt ferner eine erhöhte Nahrungsbedarf mit Übung. [7] BCAAs haben ihre körperliche speichert durch die BCAA-Dehydrogenase-Komplexes geregelt, die sowohl mit Bewegung und Nahrungs Überschuss von BCAAs in Aktivität erhöht BCAA Katabolismus tritt in der Zelle die Mitochondrien. [15] Die BCAAs eine reversible Umwandlung Säure-Dehydrogenase (BCKDH) Enzym - keto [7], die gedacht wird, der geschwindigkeitsbestimmende Schritt der BCAA Katabolismus zu sein. [15] [10] Die Rate Schritt (BCKDH Enzym) Begrenzung wird durch kovalente Modifikation geregelt und wird durch BCKDH Phosphatase [16] inaktiviert durch BCKDH Kinase [17] [18] (Dephosphorylierung und Phosphorylierung von E1 bezeichnet) aktiviert. Es wird angenommen, dass die Aktivität der Kinase BCKDH eine Determinante der BCKDH Aktivität ist insgesamt, wie sie invers korreliert sind, [19], aber der Mangel an Informationen über BCKDH Phosphatase besteht im Allgemeinen. [7] Aufgrund der hohen Konzentration von BCAT und BCKDH in der Skelettmuskulatur und geringe Konzentrationen in der Leber, BCAA Katabolismus neigt in Skelettmuskel [20] [11] daher der suspectability körperliche Bewegung auftritt; [14] die meisten anderen essentiellen Aminosäuren werden in der Leber abgebaut. Es gibt auch eine höhere Konzentration des hemmenden Enzym (BCKDH Kinase) in der Skelettmuskulatur [21], die die günstigen Tarife von Katabolismus in Ruhe in der Skelettmuskulatur zu Grunde liegen gedacht wird (was nicht in Lebergewebe beobachtet wird). [10] [11] BCAA Katabolismus wird durch die Rate der Rate limitierende Enzym (BCKDH complex) gesteuert und das Enzym selbst ist positiv (BCKDH Phosphatase) und negativ (BCKDH kinase) durch andere Enzyme reguliert. Sie sind in hohen Konzentrationen im Skelettmuskel (daher lokalisierte Katabolismus von BCAAs) und ihre Aktivität bestimmt BCAA Konzentrationen in einer Zelle Wenn Leucine reversibel in - Ketoglutarat als Cofaktor (und Herstellung von Glutamin in diesem Prozess) verstoffwechselt wird und dann metabolisiert irreversibel in Isovaleryl-CoA. Isoleucin reversibel metabolisiert zu 3-methyl-2-oxopentanoat (KMV) durch BCAT denselben Cofaktor verwenden und KMV irreversibel umgewandelt in 2-Methylbutyryl-CoA während Valine reversibel in 2-Ketoisovalerat metabolisiert wird und dann irreversibel in Isobutyryl-CoA. [7] Der BCKDH Komplex ist wichtig, in der Synthese von Muskelprotein (via Leucin Konservierung, mehr Erhaltung dieser Aminosäure fördert mehr Signalisierungs davon), die durch die Kinase-Inhibitor BCKDH Clofibrinsäure nachgewiesen wird [22] [23] bewirkt Myopathie nach längerem Gebrauch. [24] [25] Andere Aktivatoren des BCKDH Komplex (zunehmende BCAA Katabolismus) umfassen TNF - [27] HMB bei 2 mM nicht über diese Kinase hemmen. [22] Übung (lokalisierte Muskelkontraktion speziell [27]) ist bekannt, dieser Komplex [12] zu aktivieren, [21] und wurde in menschlichem Gewebe bestätigt worden [28] mit abnehmendem BCKDH Kinase (negativer Regulator) Aktivität gedacht assoziiert sekundär zu sein, das zu verändern Niveaus der gebundenen Kinase in Bezug auf freie Kinase. [21] Die Aktivierung des BCKDH Komplex (was zu BCAA Katabolismus) mit Myopathie assoziiert und Zytokinen oder Medikamente, die Aktivität dieses Komplexes erhöhen können BCAA Katabolismus erhöhen und Myopathie induzieren. Die unmittelbaren Metaboliten von BCAAs sind bekannt positiv Enzymaktivität zu beeinflussen und ihre eigenen Katabolismus ermutigen, eine Schleife der Selbstkontrolle bilden. Übung ist bekannt, BCAA Oxidation zu erhöhen, indem sie dieses Enzymkomplexes Aktivierung 1.3. Arten von BCAAs Livact ist ein Markenname für BCAA Körnchen, die in einigen Fällen von Leberzirrhose oder klinischen Umgebungen verwendet werden. [29] 2 Pharmakologie 2.1. Absorption Nach der Einnahme wird Leucin aus der Nahrung durch Verdauungsenzyme katalysiert entweder in Peptiden oder freien Aminosäuren. Beide werden dann aus dem Darm in die Leber über ihre jeweiligen Transport aufgenommen. Leucin in Zellen über ihre jeweiligen Heterodimere Aminosäuretransporter aufgenommen, [30]. insbesondere das Glykoprotein CD98, die auch die Aufnahme von Isoleucin, Valin, Tryptophan und Tyrosin (verzweigt und aromatische Aminosäuren) vermittelt. [31] [32] Diese Hemmungen gilt sowohl für die Blut-Hirn-Schranke und den Därmen. [33] 3 Neurologie 3.1. Serotonin - Die zentrale Hypothese der Ermüdung (die, die mit der Induktion von Ermüdungs ​​[34] [35] zugeordnete erhöhte Serotoninkonzentration im Gehirn annimmt) wird angenommen, dass die Effekte der antifatigue BCAA Supplementierung zusammenzuhängen. [36] Während des Trainings (gilt sowohl für Tryptophan und L-Tyrosin, obwohl die zentrale Hypothese in Bezug auf nur die ehemaligen) die Plasma-Verhältnis von aromatischen Aminosäuren zu langkettigen neutralen Aminosäuren (die BCAAs und ein paar andere) geändert wird zugunsten der ehemalige [35] [37] [38] aufgrund BCAAs Oxidation unterzogen und zerstört zu werden, [14] und aufgrund Tryptophan und BCAAs den gleichen Transport in das Gehirn teilen [39] [40] [41] und diesen Akt der Transport ist die Rate über Supplementierung Tryptophan Aufnahme in weniger als 30 Minuten [42] [43] und die zunehmende Tryptophan Verfügbarkeit zu erhöhen [36] jede Veränderung im Verhältnis verändern wird, welche Aminosäuren Transport in das Gehirn, und Übung bestätigt wurde limitierende Schritt (ohne supplemnetal BCAAs) erscheint Müdigkeit bei Ratten zu fördern. [44] Es wird vermutet, die erhöhte Tryptophan Transport in das Gehirn (die Serotonin über 5-HTP produziert) ist ein möglicher ursächlicher Faktor der Ermüdung und BCAAs oxidiert nachzufüllen, wenn das Verhältnis zu konservieren kann Müdigkeit Produktion dämpfen. [36] Theoretisch erhöht Tryptophan Aufnahme in das Gehirn während des Trainings. Die erhöhte Synthese von Serotonin fördert Müdigkeit und Sedierung. Wie BCAAs als Serotonin den gleichen Transport in das Gehirn teilen, ist es gedacht, sie vor dem Training Laden ist in der Lage Tryptophan-Aufnahme und Serotonin-Produktion zu behindern, wodurch das Auftreten von Müdigkeit zu behindern Ratten von 3,57 bis 4,76% der Ernährung als BCAAs für 6 Wochen (Kontrolle bei 1,78%) zugeführt fehlgeschlagen Post-Belastungs-Serotonin im Hypothalamus zu verändern, wie durch Biopsie untersucht [45], aber anderswo Valin supplementiert (20 mg / kg Körpergewicht) injiziert, unmittelbar vor zum Laufen konnte eine Übung-induzierte Zunahme der Serotonin-Produktion (gemessen in Hippocampus) in 30 Minuten mit gemischten Wirksamkeit bei 90 Minuten (Serotonin niedriger war, Tryptophan und 5-HIAA wurden nicht) [46] zu verhindern BCAAs auf den Rattendiät Zugabe nicht Serotoninsynthese im Gehirn verhindern, während timed Einnahme vor der körperlichen Aktivität (auf hohen Niveaus in Serum sicherzustellen) wurde isoliert Valin als wirksam festgestellt 3.2. Erregung (Wenn auch etwas unzuverlässig eines Vereins ALS, die noch zur Debatte ist [47] mit positiven [48] [49] und null [50] Beweise) Aufgrund der Verbindung zwischen Athleten und Lateralsklerose Amyotrophe Untersuchung Agenten möglicherweise verwendet von diese Athleten wurden durchgeführt, und BCAAs vermutet. Die epidemiologische Verbindung zwischen ALS und Athleten ist etwas schwach und inkonsistent, und auch die Verbindung zwischen ALS und BCAA-Supplementierung (Hypothese häufiger bei Sportlern auftreten, zu sein) wird derzeit nicht unterstützt BCAAs haben festgestellt worden Erregung von Neuronen verursachen (ohne Ruhemembranpotential zu beeinflussen) in vitro über mTOR abhängige Mittel (blockiert durch Rapamycin) und erfordert einen Natriumkanal (blockiert durch Riluzol) und Dosisabhängigkeit zwischen 10-300 [51] Diese nicht mit Aminosäuren ohne verzweigte Kette auftreten. Als Übererregbarkeit von Neuronen ein pathologisches Merkmal der ALS beim Menschen ist [52] [53] und der Maus-Modell, das ALS nachahmt (das G93A Modell [54] [55]), wurde angenommen, dass diese induzierte Übererregbarkeit ein Mechanismus sein könnte Aktion. BCAA-induzierte Überempfindlichkeit zeigte sich auch Natriumkanal abhängig zu sein, und traten bei Mäusen (B6SJL Stamm) von Geburt an mit 2,5% der Ernährung als BCAAs erhöht (1: 1: 1-Verhältnis). [51] Es ist plausibel, dass BCAAs neuronale Erregung über mTOR abhängige Mittel, aber die in-vitro-Nachweis ergab sich aus recht hohen Konzentrationen, während die Maus-Modell von der Geburt durchgeführt wurde, kann sich erhöhen, die in der Regel empfindlicher auf neurologische Effekte, aber nicht genau eine nicht darstellen kann Säugling Konsum der Mittel. Mehr Forschung zu diesem Thema ist erforderlich 4 Wechselwirkungen mit Glucose-Metabolismus 4.1. Mechanismen Leucin hat Potenzial Insulin-induzierte Aktivierung von Akt zu fördern, aber es erfordert PI3K ersten gehemmt oder unterdrückt werden (und dann Leucin bewahrt Insulin-induzierte Akt Aktivierung). [56] In Bedingungen, bei denen Insulin nicht vorhanden, 2 mM Leucin ist und (in geringerem Maße) sein Metabolit - ketoisocaproate über PI3K / aPKC Glukoseaufnahme zu fördern scheinen (atypische PKC [57]) und indepedent von mTOR (Blockierung mTOR ändert nicht die Effekte) . [58] Diese Studie stellte fest, Stimulation nur bei 2-2.5mM für 15-45 Minuten (Widerstand bei 60 Minuten entwickelt) und war zu physiologischen Konzentrationen von Basalinsulin in Potenz vergleichbar, blieb jedoch hinter (50% so stark) als 100 nM Insulin. [58] Es ist möglich, dass Leucin die Glukoseaufnahme in einigen Fällen zu fördern, beispielsweise wenn PI3K gehemmt oder wenn Insulin nicht vorhanden ist in einer Zellkultur, sondern Leucin (akut). Es scheint, ähnliche Mechanismen zu Isoleucin zu haben Leucin ist auch in der Lage zelluläre Glukoseaufnahme zu behindern [59] [60] [61], die an wird angenommen, entweder zur Aktivierung von mTOR Signalisierung in Beziehung gesetzt werden, die unterdrückt natürlich AMPK Signalisierung [62] (AMPK-Signalisierung ein Wesen, die in Zeiten der Glukoseaufnahme vermittelt niedrige Zellenergie und Bewegung [63] [64]) oder aufgrund von Leucin während des Fastens in den Muskelzellen zu sehen Glukoseoxidation unterdrückt [59] (eine relative Erhaltung von Glukose in höheren Zellkonzentrationen führen würde und somit weniger recompensatory Aufnahme), die auch möglicherweise ist im Zusammenhang mit mTOR-Signalisierung; Signalisierung über diesen Weg einen negativen Rückkopplungsmechanismus, der Glukoseaufnahme ist, wie es normalerweise durch Insulin [65] und die Aktivierung oder mTOR schließlich behindert IRS-1-Signalisierung [66] (das erste Substrat nach der Insulin-Rezeptor in dem Signalweg) aktiviert wird als mTOR die Aktivierung von S6K1 (die Proteinsynthese induziert) schafft auch Serin-Threonin-Kinasen, die IRS-1 abbauen. [67] Dies scheint nicht sofort zu sein, und Zellkultur-Studien, die Glukoseaufnahme beachten Sie auch beachten, dass verlängert (60m) Exposition gegenüber Leucin jede Glukoseaufnahme durch induzierte eliminiert, [58] was darauf hindeutet, irgendeine Form von negativen Feedback. Darüber hinaus erklären kann dies, warum die Leucin-stimulierte Erhöhung der Glukoseaufnahme nach 60 Minuten unterdrückt wird. [58] Der Zustand der Hyperaminoazidämie wurde eine vorübergehende und reversible Zustand der Insulinresistenz, dachte zu induzieren zu bemerken, die Leucingehalt bezogen werden [60] und erhöhten Plasma-BCAAs werden in Adipositas und korreliert mit einer Insulinresistenz festgestellt. [68] [69] Das Fasten wird durch reduzierte Aminosäuren im Serum und einer erhöhten Insulinsensitivität (angenommen, dass aufgrund der Aminosäure-Reduktion) [61] und auf zellulärer Ebene begleitet diese mit Leucin gelindert wird [59] und mit gemischten gesehen Aminosäuren in vivo. [61] Valin hat auch eine hemmende Wirkung auf die Glukoseaufnahme in Muskelzellen gezeigt, aber es scheint mehr als schnell wirkende Leucin (0,3 g / kg von entweder Aminosäure sein, um eine Spitze in Glucose relativ verursacht bei 30 Minuten (Valin) oder 90 Minuten bis contrl mit Leucin). [70] Leucin, sekundäre für die Muskelproteinsynthese zu signalisieren, kann auch für etwa eine Stunde die Glukoseaufnahme in eine Zelle nach der Inkubation unterdrücken oder so, da es stimulierend sein kann, bis er seine eigenen Handlungen unterdrückt. Valin wurde festgestellt, Serumglukose schneller im Körper zu erhöhen, entweder eine schnellere negative Regulation oder keine Förderung der Glucoseaufnahme darauf hindeutet Isoleucin ist bekannt, Muskel Aufnahme von Glucose zu fördern. [70] [71] [72] Die Auswirkungen von Isoleucin (die in der Tiefe auf ihrer jeweiligen Seite gelesen werden kann) erscheinen meist meist der mTOR / AMPK Achse unabhängig zu sein, völlig abhängig von PI3K / PKC, und möglicherweise im Zusammenhang mit Reduzierung Glukoneogenese von Fettsäuren (weniger Glukose produzieren würde mehr dazu führen, müssen aus dem Blut aufgenommen zu werden, um zelluläre Anforderungen zu erfüllen). Isoleucin ist nicht zu erhöhen Glykogensynthese bekannt [70] wie Leucin ist [73] möglicherweise durch Synthese von Aminosäuren in Glykogen abhängig zu sein mTOR-Aktivierung [74] [73], das ist das Ergebnis von Leucin [62] und nicht Isoleucin. [58] Isoleucin Leucin-Zähler und kann die Glukoseaufnahme in einer Muskelzelle zu fördern, und obwohl die Mechanismen sind nicht vollständig festgelegt, kann es sekundär sein Gluconeogenese von Aminosäuren zu reduzieren. Glykogen-Synthese ist nicht mit Isoleucin upregulated, nur Aufnahme und Verbrauch Sowohl Valin und Isoleucin sind glucogene Aminosäuren und können in dem menschlichen Körper in Glucose umgewandelt werden, [75] Leucin ist nicht in der Lage, dies zu tun und wird als ketogenic bekannt (produziert Ketonkörper). Zwei der drei BCAAs (nicht Leucin) in Glucose umgewandelt werden, 4.2. Glykogen Es wurde festgestellt, dass die Aktivierung von BCAA Transaminase während Glykogenabbau auftritt [76] [77], und dass die beiden bekannten BCAAs als Isoleucin und Valin sind in der Lage (und möglicherweise erhöhen Fettoxidation Sekundär zu Oxalacetat zu Succinyl-CoA umgewandelt wird; [78 ] eine Erhöhung der Fettoxidation zu vergleichsweise mehr Lipide verwendet wird) aufgrund der Lage, die Rate der Glykogen Verlust während des Trainings zu unterdrücken. Verzweigtkettige Aminosäure-Ergänzung wurde festgestellt, der Leber und im Skelettmuskel Glykogenspeicher nach einem Anfall von akuter Bewegung relativ zu erhalten Placebo [13] [45], die beim Menschen unter submaximal Radfahren wurde festgestellt, mit 90 mg / kg BCAAs [79] mit keine inhärente Wirkung auf Glykogen in Ruhe. [13] 300 mg / kg BCAA-Supplementierung (Verteilung nicht bekannt) hat eine Zunahme des Blutzuckerfestgestellt, ohne Plasma freie Fettsäuren und Laktat bei ansonsten gesunden Menschen unter Glykogenabbau zu verändern, obwohl eine Reduzierung der RER (indikativ für mehr Fettoxidation) festgestellt wurde. [78] 4.3. Blutzucker Möglicherweise im Zusammenhang mit den allgemeinen Nutzen in Leberpathologie (in der Regel eine chronische Hepatitis), [80] [81] erhöhte Muskelglukoseaufnahme wurde in einem Rattenmodell der Leberzirrhose festgestellt worden, [82], die die menschliche Forschung vorangetrieben hat. Bei Personen mit chronischer Hepatitis C und Insulinresistenz gegeben BCAA-Supplementierung (12.45g nach dem Frühstück und Abendessen und ein vor dem Schlafen) konnte die Insulinempfindlichkeit verbessern (Matsuda; keine Änderung in der HOMA-IR) in einer Teilmenge der Probe, die auch profitiert mit reduziert HbA1c; Dies trat nicht in allen Personen. [83] Es scheint möglich, Vorteile für die Insulinempfindlichkeit und Muskelglukoseaufnahme bei Menschen mit Hepatitis zu sein, aber dies scheint beeinflussen unzuverlässig zu sein 4.4. insulin~~POS=TRUNC Serum BCAAs erscheinen im nüchternen Zustand sowohl Fettleibigkeit erhöht werden [84] [85] und bei der Aufnahme von Insulin sensible und resistente Personen zu untersuchen (Widerstand auch mit höheren Fasten BCAA Aufnahme [68] und die Verbesserung auf Gewichtsverlust verbunden ist korreliert mit Normalisierung der BCAA Stoffwechsel [86]) gibt es offenbar keine großen Nahrungs Unterschiede. [87] [69] Wenigstens bei Ratten scheint die Erhöhung der Serum-BCAAs mit weniger Aktivität des BCKDH Enzymkomplex in Fettgewebe zu korrelieren [88] und dieser Enzymkomplex wird im Fettgewebe von fettleibigen, Insulinresistenz Individuen im Verhältnis zu ihrer eineiigen Zwillingen downregulated werden. [89] Obwohl weniger erforscht, ist es möglich, dies zu Skelettmuskelgewebe erstreckt, sowie eine Herunterregulierung einiger Enzyme in der BCAA katabolischen Kette (methyl-malonat-Semialdehyd-Dehydrogenase und Propionyl-CoA-Carboxylase) beim Menschen festgestellt worden. [90] Theoretisch ist es plausibel, dass überschüssiges Serum Leucin Insulinresistenz verstärken können, aber die gesamte Beziehung ist nicht ganz klar, [91], da beide Leucin Deprivation [92] und eine hohe Leucin Fütterung [93] Insulinresistenz in Ratten verbessern. In bestehenden Insulinresistenz scheint es eine höhere zirkulierende Spiegel von BCAAs zu sein, was zurückzuführen ist auf die Katabolismus von BCAAs beeinträchtigt wird. Die Serum BCAAs sind ein Biomarker der Insulinresistenz als alles, was (eine Störung von Fettgewebe im Zusammenhang mit Insulinempfindlichkeit bedeutet) und deren potentiell ursächliche Rolle ist nicht gut verstanden 5 Skelettmuskel und körperliche Leistungsfähigkeit 5.1. Mechanismen (Skelettmuskel) Leucin ist in der Lage ein Protein bekannt als "Target of Rapamycin '(TOR oder mTOR in Säugetieren) zu aktivieren, die die Proteinsynthese stimuliert, und dieses Protein Hemmung kann die anabole Wirkung von Leucin in Ratten [94] und den Menschen zu verhindern. [95] mTOR gemeinhin als Hauptstoffwechsel Ziel von Leucin bezeichnet wird, und mTOR selbst aktiviert die p70-Untereinheit von S6 Kinase (p70S6K kurz, schließlich über Ser 483 [96]), welche upregulates ribosomal protein S6 und die Proteinsynthese über Signalisierungs durch das Genom. [97] Der eukaryotische Bindungsfaktor (eIF) aktiviert wird und dessen Bindungsfaktor (die eukaryotische Initiationsfaktor 4E-bindendes Protein; 4E-BP1) von mTOR unterdrückt [98] [99] [100] und darüber hinaus Leucin mTOR durch aktiviert werden Übung (Muskelkontraktion, erfordert eine 1-2 Stunden Verzögerung [101] [102] im Zusammenhang mit Phosphatidsäure Signalisierung [103] und die Verringerung der negativen Regulatoren [104] zu erhöhen) Insulin, [105] und ein Kalorienüberschuß (ohne Ernährung zu verändern) können erhöhen mTOR-Aktivität. [106] Dies alles in der menschlichen Muskel (bewertet durch Biopsie) nach dem Training und die Einnahme von BCAAs bei [97] und mTOR-Aktivierung wurde in menschlichen Muskel in Ruhe nach der Einnahme von BCAAs [107] und isolierten Leucin [108] [109] festgestellt gefunden worden, und beide 4E-BP1 und p70S6K wurden auch mit BCAA [110] und Leucin bestätigt. [111] Obwohl Akt (auch als Proteinkinase B oder PKB bekannt, stromabwärts von dem Insulinrezeptor und stromaufwärts von mTOR) mTOR direkt aktivieren können, [112] oder indirekt über TSC2 [113] [114], das verbessert Proteintranslation (via Deaktivierung GSK-3 und eIF2B Signalisierung [115]), induziert durch S6K1 verbessert [116] dieser Weg ist meist irrelevant für Leucin-Supplementierung als Leucin nicht beeinflussen Akt noch GSK-3. [111] [97] Die anabole Wirkung von Leucin werden über den mTOR-Signalwegs, vermittelt, die auf Nahrungs Leucin reagiert Muskelproteinsynthese zu induzieren. Obwohl mTOR von Akt / PKB-Signalisierung aktiviert ist (in der Regel von Insulin-Signal), Leucin aktiviert nicht dieses Protein und scheint selektiv mTOR aktivieren MAFbx (Muskelatrophie F-Box) und MuRF-1 (Muskel RING-Finger-1) sind zwei muskelspezifischen Proteinen assoziiert mit Katabolismus und Atrophie [117] [118], die positiv reguliert werden durch FOXO Signalisierung [119] (FOXO Signalisierung negativ ist geregelt durch PI3K / Akt [120]). mRNA für MAFbx scheint durch BCAA Supplementierung (85 mg / kg mit 45% Leucin und 30% Valin) folgenden Rest (30%) und Bewegung (50%) und MuRF-1-Spiegel reduziert werden, die durch Bewegung induziert werden, verstärkt (50% größer ist als Placebo) mit BCAA-Supplementierung trotz der Proteingehalt von MuRF-1 (20% ige Erhöhung der Placebo unterdrückt werden). [121] Proteine ​​beteiligt in Muskelprotein Atrophie (Abbau) erscheinen nach der Einnahme von BCAA-Supplementierung und Bewegung unterdrückt werden, was ein indirekter Mechanismus der Muskelproteinsynthese sein könnte Leucin kann auch die Insulinsekretion, [122] [123] erhöhen und Insulin-Phosphorylierung von mTOR über seinen Rezeptor induzieren kann. [105] Obwohl also verzweigtkettigen Aminosäuren Leucin und Proteinsynthese über einen Akt / mTOR-Achse zu regulieren, so auch Insulin. [100] Die Verwendung von Norleucin, die die Eigenschaften von Leucin in Bezug auf mTOR teilt aber nicht in der Sekretion von Insulin zeigen, daß Insulin nicht per se relativ ähnliches Niveau der Proteinsynthese zu erreichen, erforderlich ist. [124] [125] [126] Leucin kann direkt auf mTOR wirken, aber über diesen Weg additiv arbeiten, sekundär zu einer Insulinfreisetzung aus den pankreatischen Beta-Zellen 5.2. Mechanismen (Fatigue) Ammoniak (ein möglicher Promotor von Müdigkeit mit Muskelabbau verbunden [127] [34]) erscheint bilaterale Einflüsse mit BCAA Ergänzung zu haben. Eine Erhöhung der Nahrungsaufnahme von BCAAs auf 3,57% bei Ratten (50% Nahrungsaufnahme für 6 Wochen) in der Lage, Übung um 37% mit einer Verringerung der Ammoniakproduktion, während eine 100% ige Erhöhung (4,76% insgesamt) kehrt diesen Trend verbunden zu verbessern und Übungs um 43% beeinträchtigt die mit einer Erhöhung der Ammoniakproduktion assoziiert. [45] Beim Menschen 100mg / kg einer 2: 1: 1 BCAA-Lösung (begünstigende Leucin) vor einer Hockübung in untrainierte Weibchen scheint relativ Ammoniakkonzentrationen zu erhöhen 0-2 Stunden zu Placebo nach Ausübung es noch mit 2 Tagen vermindern nach (kein Unterschied bei 3 Tagen). [128] Lactat wurde festgestellt, in untrainierte Weibchen gegeben 100mg / kg BCAAs verringert werden [128] aber nicht erscheint eine Anforderung in Ratten zu sein (Ermüdung festgestellt wurde, obwohl es keine Änderungen in Lactat reduziert werden). [45] BCAA-Supplementierung vor (über die serotonerge Mechanismen) ausüben können auch Glykogenabbau Raten reduzieren und ist dafür bekannt, mit Ammoniak in Serum zu interagieren 5.3. Interventionen (Ästhetik) 4g von isolierten Leucin-Supplementierung bei untrainierten Männern (Proteinaufnahme von 0,90 g / kg) ein neues Trainingsprogramm für 12 Wochen verabreicht in der Lage, Leistung (von 31,0% in der Placebo auf 40,8%), ohne signifikant zu beeinflussen Magermasse oder Fettmasse zu fördern . [129] In ausgebildete Männer 14g BCAAs täglich für 8 Wochen neben einer Routine Gewichtheber Plan gegeben, den Verbrauch von BCAAs gefördert Fettabbau (2,2% Körperfett) und gefördert Magermasse perioden (4.2kg) in einem größeren Ausmaß als 28g Molkenprotein (2.1kg Magermasse und 1,2% Körperfett) und 28 g Kohlenhydrate (1,4 kg Magermasse und 0,6% Körperfett). [2] Obwohl diese Studie vielversprechend ist, hat es ein paar Komplikationen (Diät wurde nicht aufgezeichnet, noch kontrolliert, BCAAs wurden mit der Aufnahme von Glutamin (5 g) und Citrullin Malat (2g) verwechselt, durch eine Ergänzung Unternehmen finanziert als Scivation bekannt). [2] Derzeit untersucht die Beweise Muskelproteinsynthese ist vielversprechend, aber es gibt ein paar Probleme mit dieser Forschung zu interpretieren: abgesehen von außen von den Herstellern der Beilage finanziert wird, wurde es weiter mit Glutamin und Citrullin und möglicherweise auch B6 verwechselt, da diese Studie wahrscheinlich verwendet, um das Produkt als Scivation Xtend bekannt, obwohl sie nicht, dass geradezu sagen: 5.4. Interventionen (Fatigue) In zwölf Elite männlichen Offshore-Rennfahrer in zwei Gruppen vor einer längeren Test geteilt (33 Stunden und 155 Meilen) die Einnahme eine Ergänzung mit einem hohen Gehalt an BCAAs (36.25g Valin, Leucin 25,4 g, 10,9 g Isoleucin) je 6 Stunden festgestellt, dass die Ergänzung Gruppe stellte fest, dass nur am zweiten Tag des Segelns die BCAA-Gruppe als weniger müde berichten selbst tat, während der Anstieg der Speicherfehler in der Steuerung festgestellt, nicht in BCAAs auftrat. [130] In anderen Ländern, 6-8 Stunden Skibergsteigen es versäumt haben, Nutzen zu erhalten mit BCAA-Supplementierung (durch Leistung auf einem erg bewertet) [131], während eine Studie eine 91g Glukose Getränk als Placebo gegen eine 40g Glucose / 51g Aminosäure Vergleich (BCAAs und Arginin) in Müdigkeit auf einer Bergprüfung Gehtest (14km, 2857m berg) bei älteren Menschen festgestellt, dass die Substitution von Aminosäuren Sprung Hocke Leistung um 10% erhalten (aber nur ein Trend wahrgenommen Schmerzen zu reduzieren). [132] Für Studien, die verlängert werden und beinhalten Outdoor-Aktivitäten (Skifahren, Wandern, Segeln), Ergänzung von BCAAs in hohen Dosen (in der Regel über 50 g genommen über mehrere Stunden) erscheint durch eine kleine Menge körperliche und geistige Müdigkeit zu reduzieren In trainierte Radfahrer zusätzliche BCAAs (90 mg / kg 40% Valin und 35% Leucin) während des Radfahrens gegeben und Rating ihre wahrgenommen Müdigkeit wurde alle 10 Minuten, BCAA Supplementierung mit einer 7% igen Reduktion der wahrgenommene Anstrengung und 15% ige Reduktion der psychischen Ermüdung verbunden sind, und ein ermüdungs ​​Effekt wurde nach dem Training festgestellt, wie durch Stroop-Test bewertet. [79] Es gab keine signifikante Leistungsverbesserung mit BCAA Supplementierung verbunden, da, obwohl 3 Probanden Verbesserungen hatte die anderen 4 tat nicht [79], und dieser Mangel an Leistungssteigerung wurde an anderer Stelle in trainierte Radfahrer gegeben 6-18g BCAA vermerkt. [133] An anderer Stelle BCAA-Supplementierung während eines Marathon hat sich in den langsameren Läufer nur Vorteile für die Leistung zur Kenntnis genommen und nicht in den schnelleren Läufer (obwohl Antiermüdend Effekte in beiden Gruppen BCAAs festgestellt wurden gegeben als über Stroop-Test bewertet) [134], während ein Test in "aktive gesunde Männer '(kein indiciation ein Trainingsstatus hat) stellten eine um 17,2% erhöhte Zeit bis zur Erschöpfung im Radsport mit 300 mg / kg BCAA-Supplementierung. [78] In 6 ein Getränk enthält 7,5 g BCAAs pro Liter (40% Valin und 35% Leucin) mit 6% Kohlenhydrate (bezogen auf nur Placebo Kohlenhydrat) während eines Fußballspiels gegeben Weibchen festgestellt, dass die stroop Farbe und Wort-Test nach dem Spiel (Biomarker Müdigkeit) wurde mit BCAAs verbessert; körperliche Leistungsfähigkeit nicht gemessen und die Gesamtflüssigkeitsverbrauch nicht aufgezeichnet. [135] Eine weitere Studie, die einen simulierten Fußball Test (via Laufband) mit 7 g BCAA eine Stunde vor der Übung verwendet festgestellt, dass BCAA Ergänzung der Lage war, die Reaktionszeit nach dem Training zu erhalten. [136] In Aerobic-Übungen, wie Radfahren oder Mannschaftssportarten (Fußball), Ergänzung von BCAAs erscheint Erkenntnis in den späteren Phasen der Übung zu erhalten und erscheint neuronale Müdigkeit zu reduzieren. Es scheint keine zuverlässige Verbesserung der körperlichen Leistungsfähigkeit zu sein, obwohl es in ungeübten Personen auftreten kann In 12 untrainierte Frauen gegeben BCAA-Supplementierung (etwa ein 2: 1: 1-Verhältnis Begünstigung Leucin) bei 100 mg / kg vor der hohen Volumen Hocke Übungen festgestellt, dass die BCAA-Gruppe (relative Placebo Kohlenhydrat) weniger Schmerzen erlebt, wenn 2 Tage später gemessen (peak Schmerzen aus diesem Protokoll [7]) und die Reduzierung der Leistung in Placebo zu diesem Zeitpunkt gesehen (80% des Ausgangswertes) wurde abgeschafft [128] (Studie in Medline repliziert [137]). BCAAs Einnahme vor dem Widerstand Trainingsprotokolle können möglicherweise Schmerzen in Bezug auf Kohlenhydrate zu reduzieren. Es ist nicht sicher (aber plausibel), dass dies durch Proteinaufnahme nachgeahmt werden kann 6 Wechselwirkungen mit medizinischen Bedingungen 6.1. Amyotrophe Lateralsklerose (ALS) Verzweigtkettige Aminosäure (BCAA) Stoffwechsel ist in der Pathologie der amyotrophen Lateralsklerose (ALS), die sich von der ersten Hypothesen impliziert, dass seit methylamino-L-Alanin (BMAA) kann eine toxische Komponente von einigen einheimischen Diäten sein [138] [139] Aminosäure-Stoffwechsel beteiligt ist, und die hohen Raten von aLS bei Sportlern (beide Kontakt [140] und berührungsloses [49] Sport) haben die Hypothese aufgestellt worden, um BCAA Supplementierung verbunden zu sein als die Aktivierung von mTOR bei genetisch anfälligen Maus Motoneuronen Exzitotoxizität zu fördern scheint [ 141], die mit hohen Konzentrationen von Valin in vitro nachgewiesen wurde. [51] In Neuronen anfälliger für excitotoxischen Tod, scheint es, dass mTOR-Aktivierung Tod über andere Beleidigungen fördern kann zu einer Hypothese führt, dass BCAAs eine Rolle bei den höheren Raten von ALS bei Sportlern gesehen spielen können. Diese Hypothese ist derzeit nicht getestet mit einer oralen Gabe von BCAA Ergänzungen 7 Sicherheit und Toxizität 7.1. General Testen des Tolerable Upper Intake (TUL) bei jungen Männern gesund abgestuft Zufuhr von Leucin gegeben (50-1250mg / kg Körpergewicht, bis Geschätzte Durchschnittliche Anforderung korreliert [6] und bis zu 25-fachen der EAR) wurde der geschätzte TUL bei 500mg gesetzt / kg Körpergewicht (etwa täglich für durchschnittliche Gewicht Männer 35g) aufgrund Ebenen höher als ein Anstieg des Serum-Ammoniak verursachen. [142] Wissenschaftliche Unterstützung Referenz Citations Referenzen (Common Fehlbuchstabierungen für verzweigtkettigen Aminosäuren umfassen BCAA, branchd, chan, Kinn, Amin, Säure, brnched) Sie könnten diese nützlich finden Wir gingen durch 5000 Studien am Menschen, um herauszufinden, welche Arbeit ergänzt (und das sind eine Verschwendung von Geld und Zeit). 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